Inhibition de Vac A dans la prévention des lésions cancéreuses au cours de l’infection par Helicobacter pylori.

Abstract

Introduction : La protéine du gène A liée à la cytotoxine A vacuolée (Vac A) est le principal facteur de virulence d'Helicobacter pylori. Cette toxine a été liée à de graves maladies d'estomac. Les flavonoïdes sont des métabolites secondaires des plantes et ont de puissants effets antibactériens. Ce travail vise à étudier l'interaction d'un groupe de flavonoïdes avec la protéine Vac A par Docking moléculaire. Méthode : Un panel de 26 flavonoïdes a été utilisé dans cette étude. La structure 3D de la protéine (Vac A) a été obtenue à partir de la Protéine Data Bank. L'amarrage moléculaire a été réalisé à l'aide d'un logiciel AUTODOCK VINA et les résultats ont été exprimés en énergie de liaison (kcal/mol), l’analyse des interactions protéine-ligand à l'aide du logiciel Discovery studio, et les propriétés pharmacocinétiques à l’aide de swissadme.ch. Résultats : Pour la protéine Vac A, les molécules CLIMATIN, DIOSMIN et APIGENINE ont montré l'affinité de liaison la plus faible (-8,8, -8,6 et -8,5 kcal/mol, respectivement). L'interaction de la CLIMATIN, de la DIOSMINE et de l'APIGENINE avec les protéines Vac A impliqué leurs groupements hydroxyles et leurs groupements carbonyles. Conclusion : Notre étude montre que le composé CLIMATIN est de bon candidat pour contrôler la pathogénicité de H. pylori. Par conséquent, des études in vitro et in vivo sur H. pylori sont recommandées pour évaluer ce potentiel. Mots clés : Helicobacter pylori, Vac A, domaine p55, amarrage, flavonoïdes.