Etude des paramètres cinétiques de l’invertase extraite de Saccharomyces cerevisiae

Abstract

L’objectif de notre travail était de mettre en évidence l’activité enzymatique et de déterminer les paramètres cinétiques de l’invertase (E.C. 3.2.1.26) extraite de Saccharomyces cerevisiae. Notre travail consiste, dans un premier temps, d’obtenir une préparation brute de l'invertase de la levure de boulanger et d’étudier l’influence de quelques paramètres physico-chimiques sur l'activité de l’enzyme. Nous avons constaté que l’activité enzymatique est maximale sur une gamme de pH allant de « 4,2 à 4,6 », avec un pic d’activité caractérisé par une activité comparable à pH= 4,6. L’influence de la température sur la vitesse d’hydrolyse du saccharose par l’invertase a été étudiée dans un intervalle de température allant de 15°C à 80°C. L’activité maximale a été mesurée à 60°C. L’énergie d’activation de la réaction enzymatique d’hydrolyse de saccharose a été estimée à 34,32 K.J.mol-1 dans l’intervalle de 15 à 60°C. La cinétique enzymatique est mise en évidence à différentes concentrations en saccharose dans les conditions opératoires standards. Les paramètres cinétiques de Michaelis-Menten obtenus: Vmax = 3333,33 μmol.l-1.min-1, Km = 0 ,033 mol. l-1.