Etude de la cinétique enzymatique de l’α-amylase d’origine microbienne : commercialisée d’origine Bacillus sp. et extraite d'Aspergillus niger

Abstract

Cette étude a porté sur l'extraction et la purification de l'enzyme α-amylase à partir d'Aspergillus niger isolé de la région de Timimoun, par fermentation liquide-liquide pendant 7 jours. L'évolution de la croissance fongique a été suivie par observation macroscopique au cours du développement. L'extrait enzymatique a été purifié par précipitation au sulfate d'ammonium suivi de centrifugation, ce qui a permis d'obtenir une pureté élevée. La quantification des protéines a été réalisée par la réaction du biuret, révélant une concentration en protéine de 0,77 mg/ml. La cinétique de l’extrait enzymatique extraite d'Aspergillus niger, comparée à celle d’enzyme commercialisée d’origine Bacillus a été étudiée et les constantes Km et Vmax ont été calculées. Les résultats ont démontré que l'enzyme d’origine Bacillus sp possède une Vmax (0,796 mmol/min) plus élevée que l'enzyme extraite d'Aspergillus niger (Vmax 0,533 mmol/min), ce qui indique que l’enzyme de Bacillus a une capacité plus élevée à stimuler la réaction. Toutefois, la valeur de Km de l'enzyme d’origine d'Aspergillus niger (Km de 0,017 mmol/l) est beaucoup plus faible en comparaison avec celle de l’enzyme d’origine Bacillus sp (Km de 0,274 mmol/l). En conclusion, l'enzyme d'origine d'Aspergillus donne une affinité plus élevée pour son substrat. Cette approche permet d'obtenir une enzyme α-amylase active, avec des propriétés cinétiques intéressantes pour des applications industrielles, tout en réduisant les coûts associés à la production.