Contribution à l’étude de l’activité catalytique d’enzymes extraits à partir de végétal

Abstract

La peroxydase (EC 1.11.1.7) est une enzyme qui catalyse un grand nombre de substrats en réduisant le peroxyde d’hydrogène H2O2 en H2O. Elle peut être isolée de plusieurs sources végétales : radis, navet, ail. Notre travail a pour objectif d’extraire la peroxydase à partir des radis roses « Raphanus sativus » par broyage et de procéder à sa purification partielle par précipitation au sulfate d’ammonium, dialyse et par chromatographie d’adsorption. Ensuite, nous avons contribué à étudier les méthodes cinétiques et aux activités enzymatiques après extraction et aussi après chaque purification. Les résultats obtenues montre une augmentation des activités spécifiques (Extrait brut 28.32 U.I/mg, après précipitation au sulfate d’ammonium 47.91 U.I/mg, après dialyse 260.03 U.I/mg et après chromatographie d’adsorption 618.06 U.I/mg). A des taux d’enrichissement de (pour l’extrait brut 1, après précipitation au sulfate

d’ammonium 1.69, après dialyse 9.18 et après chromatographie d’adsorption 21.82). D’après les résultats les activités et de l’enrichissement on peut conclure que la peroxydase a été purifié partiellement. Mots clés : Peroxydases – peroxyde d’hydrogène - Raphanus sativus – extraction – purification.