Contribution à l’optimisation d’activité enzymatique à partir des déchets de la maïserie de Tafna – Maghnia

Abstract

Les lipases ou triacylglycérol acyl-hydrolases (EC 3.1.1.3) sont des enzymes ubiquitaires largement répondues dans la nature. Elles appartiennent à la superfamille des α / β hydrolases qui sont capables de catalyser l'hydrolyse des esters carboxyliques au sein des triglycérides en milieu aqueux et la synthèse d'esters en milieu non-aqueux, avec une très grande régio, chimio et énantiosélectivité. De ce fait, ces enzymes sont polyvalentes en biotechnologie et sont largement appliquées dans de nombreuses industries telles que l’agroalimentaire, la pharmacie, le détergent, le biodiésel, l’oléochimique, ... La présente étude vise à valoriser deux déchets différents qui proviennent de la maïserie de Tafna – Maghnia afin d’optimiser une nouvelle source de la lipase végétale. Les déchets sont premièrement caractérisés par leurs teneurs en eau et en matière grasse. Ensuite, l’activité lipolytique est détectée par chromatographie sur couche mince puis mesurée par titration des acides gras libérés. Afin de mieux comprendre la structure de la lipase du maïs, le travail s’est poursuivi à une échelle moléculaire en se basant sur l’analyse séquentielle multiple de cette protéine en utilisant des programmes bioinformatiques. Nos résultats montrent que les deux déchets présentent des teneurs en eau et en matières grasses de 3,7 % et de 9 %, respectivement pour le premier et des teneurs de 1,4 % et 1,5 %, respectivement pour le deuxième. L’analyse de la chromatographie sur couche mince montre qu’après l’addition des extraits des déchets, de nouveaux composés sont apparus dans le milieu réactionnel et qui migrent avec des rapports frontaux similaires à ceux des acides gras libres et du 1,3-diacylglycérol dans le système solvant utilisé. Les deux extraits présentent également une activité lipolytique de 43,18 UI et 14,6 UI respectivement. L’alignement de séquences multiples réalisé à l’aide du programme Clustal W, indique un motif conservé spécifique de la superfamille de GXSXG lipases ainsi qu’une triade catalytique conservée. Mots clés : lipase, maïs, activité hydrolytique, alignement, séquences multiples