Etude de l’effet du pH sur l’activité de la peroxydase extraite des radis roses « Raphanus sativus »

Abstract

Ce travail s’inscrit dans le cadre de la détermination des paramètres cinétiques de la peroxydase (EC 1.11.1.7) extraite à partir des radis roses « Raphanus sativus », il met en évidence l’effet du pH sur l’activité enzymatique. Pour atteindre notre objectif, une étude cinétique est réalisée sur l’extrait brut enzymatique obtenu des radis roses pour déterminer l’activité enzymatique sous différents pH. Les représentations de Linweaver-Burk réalisées à partir des vitesses initiales obtenues des graphes : [gaïacoquinone] en fonction du temps, nous ont permis de déterminer les paramètres cinétiques Vmax et Km pour chaque valeur de pH. Nos résultats sur l’effet du pH, montrent que l’extrait enzymatique brut a une activité maximale (121332,12U.I/mg) dans le tampon phosphate (0,1M) à pH 6,2 ; qui est hautement supérieure à celles déterminées dans l’intervalle de pH (6,5 - 8). D’après les résultats des activités obtenues dans cette étude, nous pouvons conclure que la peroxydase à un pH optimal autours de 6,2. Mots clés :Raphanus sativus, peroxydase, activité, pH.