Caractérisation de la connexine23 humaine par méthodes bioinformatiques

Abstract

Dans le génome humain 21 isoformes de connexines ont été identifiées servant à la formation des canaux jonctionnels. Cependant, il n’éxiste que trois isoformes de pannexines servant à la formation des hémicanaux. Dans ce travail, nous avons fait une analyse structurale et fonctionnelle de la connexine23 (CX23) aux moyens d’outils informatiques. En premier temps, nous avons caractérisé les différents domaines de la CX23 en mettant l’accent sur les résidus essentiels par la prédiction des modifications post-traductionnelles. Puis, nous avons utilisé les séquences de la CX23 et les trois hPanx afin de montrer les régions conservées entre ces protéines. L’étude de la topologie avec les programmes ProtScale, ΔG predictor et TOPCONS a montré que la CX23 est une protéine membranaire à quatre passages transmembranaires exposant deux boucles extracellulaires et une boucle intracytoplasmique avec des extrémités N- et C-terminales cytoplasmiques. Les résultats de l’étude des modifications post-traductionnelles ont montré que la CX23 semble contenir des sites de phosphorylation, palmitoylation et protéolyse. Cependant, elle semble ne contenir aucun site de glycosylation. L’alignement multiple des séquences de la CX23 avec les trois hPanx a été réalisé par le programme T-Coffee révélant que les deux résidus cystéines dans chaque boucle extracellulaire de ces protéines sont très conservés. Mots clés : connexines, pannexines, CX23, topologie membranaire, modifications post- traductionnelles, alignement multiple