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http://dspace1.univ-tlemcen.dz/handle/112/118
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Élément Dublin Core | Valeur | Langue |
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dc.contributor.author | Ayachi, Hicham | - |
dc.date.accessioned | 2011-09-07T18:37:00Z | - |
dc.date.available | 2011-09-07T18:37:00Z | - |
dc.date.issued | 2011-09-07 | - |
dc.identifier.uri | http://dspace.univ-tlemcen.dz/handle/112/118 | - |
dc.description.abstract | La connaissance des enzymes est capitale, car ce sont elles qui catalysent la plupart des réactions chimiques des organismes vivants. L’altération des enzymes par des inhibiteurs spécifiques permet de bloquer les voies biochimiques. Seul un site particulier de la protéine enzymatique entre en contact avec son substrat : c’est le site actif. Celui-ci est encore divisible en deux régions particulières. Le site de fixation permet à l’enzyme de « s’accrocher » à la molécule, et de positionner cette dernière de façon optimale, tandis que le site catalytique déclenche le processus réactionnel. Notre travail consiste en une étude d’interaction moléculaire entre la ribonucléase 2BNH et les substrats. Les différents outils de la modélisation moléculaire sont utilisés pour mener à bien ce travail (mécanique moléculaire, dynamique moléculaire et docking moléculaire) ou le docking permet de prévoir comment une petite molécule (drogue) peut se lier à un récepteur (protéine) dont la structure 3D est connue. | en_US |
dc.language.iso | fr | en_US |
dc.publisher | university of tlemcen | - |
dc.subject | interaction E-S | en_US |
dc.subject | conformations | en_US |
dc.subject | modélisation moléculaire | en_US |
dc.title | Analyse de l’interaction Ribonucléase-Kanamycine par modélisation moléculaire | en_US |
dc.type | Working Paper | en_US |
Collection(s) : | Magister en chimie |
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Fichier | Description | Taille | Format | |
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Analyse_de_interaction_Ribonuclease_Kanamycine.pdf | 3,16 MB | Adobe PDF | Voir/Ouvrir |
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