Benabdellah, Ahmed Mehdi2014-07-102014-07-102014-07-10https://dspace.univ-tlemcen.dz/handle/112/5638Les nombreuses études de caractérisation des amylases d’halophiles, ont montré que ces enzymes sont souvent stables et restent actives à des températures au-dessus de 50°C, sur un large intervalle de pH et aux fortes salinités (jusqu’à 30%, p/v) (Prakash et al., 2009). En plus de l’activité amylolytique, 28 souches possèdent une activité protéolytique avec une préférence plus notable pour la dégradation de la caséine et la gélatine. Des études portant sur les protéases d’halophiles extrêmes et modérés ont montré leur stabilité en présence de 3% à 25% (p/v) de NaCl, sur un intervalle de pH (5 à 10) et aux températures comprises entre 40 et 75°C (Ryu et al. 1994;Vidyasagar et al., 2006; 2009). Egalement, des cellulases halophiles dérivées de Bacillus sp. (Aygan et al., 2008) et de Salinivibrio sp. (Wang et al., 2009) ont été caractérisées. Elles sont thermostables et stables à pH alcalin et en présence de fortes concentrations salines, ce qui fait d’elles des candidats idéaux pour différentes applications industriellesfrcaractérisation, phénotypique, souches, extrêmophilesThesis